科学家找到新方法将蛋白质加到细胞中

【字体: 时间:2001年03月14日 来源:

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链球菌溶血素-O在细胞膜上打出直径为30纳米的洞。

【生物通编译】

据发表在3月6日出版的The Proceedings of the National Academy of Siences上的一项研究介绍科学家们找到了新方法,能够在保持细胞成活的同时在细胞中添加工作蛋白。

蛋白是细胞的工作机器,而且科学家们可以通过在细胞内添加不同蛋白以观察其结果而获得许多信息。但是科学家们只有少数令亲水的蛋白通过细胞的油性细胞膜的途径。他们可以将蛋白与一些细菌,病毒及昆虫产生的多肽连接到一起,而真核细胞倾向于吸收这种多肽分子。当细胞遇到这种蛋白-多肽杂交分子时,它们能够将多肽和蛋白同时吸收进入。但是用来产生这种杂交分子的细菌并不总是可以正确地修饰和折叠这些蛋白质。科学家们使用另一个技术,通过使用一种细菌毒素在细胞膜上打出许多洞来,然后将蛋白质塞进这些洞中。但是这种方法不能在细胞受伤死亡之前留出足够的时间进行研究。

德国Johannes Gutenberg大学的Sucharit Bhakdi和同事们找到了解决的办法:少用毒素。他们实验了不同量的链球菌溶血素-O——一种来自金黄色酿脓葡萄球菌(Streptococcus pyogenes)的蛋白质——直到他们发现一个剂量,在该剂量下80%人白血病细胞可以允许一种染料进入。在使用无毒素的培养基润洗了1小时之后,大约50%的细胞拒绝第二种染料分子的进入,证明那些洞已经补好了,而且这些细胞成活了下来。接下来,研究者们还证明在同一剂量的毒素处理下,可以在细胞中添加三种蛋白质,而所有这三种蛋白质在进入细胞的时候起就开始进行工作了。

斯坦福大学细胞生物学家Chuck Yeaman说,这一改进的技术可以帮助科学家们了解慢现象,如细胞运动和细胞间接触引起的生理变化。他说:“我认为这是一个重要的技术进步。”但是Fox Chase癌症研究所的细胞生物学家,Jonathan Chernoff医生说,对于更多的应用而言,多肽融合的方法不会失去市场。多肽融合途径一旦奏效,可以100%地将蛋白加到细胞中。Chernoff指出,在某些情况下,这种方法是发现细微细胞行为的唯一途径。

——摘译自3月12日Sciencenow(heartlake)

(未经允许,不得转摘)

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