通常认为，蛋白质的氨基酸序列决定了它的三维结构及折叠方式。这个观点指引着科学家们去寻找直接参与形成蛋白质天然结构的残迹。现在，5月号《自然－结构生物学》杂志上的一份报告表明，脯氨酸在指导跨膜蛋白质进行折叠的过程中扮演了一个新的角色：它能阻止错误折叠结构的形成。

在导致囊肿性纤维化的众多突变中，有一种突变改变了与该病相关的名为CFTR的蛋白质中的一个特殊的脯氨酸。这些变异的CFTR不能折叠成具有功能的结构，常常在细胞内部形成聚合体。为了确定这个脯氨酸是如何指导CFTR进行折叠的，美国得克萨斯大学西南医学中心的Phil Thomas和同事们鉴定了模型多肽的特性——它与CFTR分子上包含关键脯氨酸位点的区域相似。

他们指出，携带天然脯氨酸残基的多肽能形成和自然螺旋类似的结构，并能成功插入膜中；但变异多肽则形成非自然结构，相比之下插入膜中的效率低得多。这和其他观察结果都表明，该位置的脯氨酸残基通过拒绝错误的折叠结构而促使CFTR进行正确的折叠。

摘自科技之光