[生物通讯]错折叠的蛋白质－－朊病毒被认为是诱发疯牛病等致命性脑疾的祸首。但除此之外，事实上研究人员对朊病毒知之甚少。例如，没人知道是什么把正常蛋白变成了朊病毒，没人知道如何阻止这种转变。现在，研究人员偶然发现，将一种抗体分子融合到可能转变为朊病毒的蛋白质中，能够防止该蛋白发生错误折叠。

生物学家们已经识别出一些能够错折叠、在各物种中形成朊病毒的蛋白质。这些朊病毒转而“感染”它们的邻居，形成类似的错折叠。在哺乳动物中，只有一种蛋白质－－PrP，已知能够变成朊病毒。但就是这一种蛋白，却在欧洲国家掀起一阵恐慌：PrP形成的朊病毒被认为将疯牛病传播给人类，导致超过100人死亡。而目前却没有找到有效的治疗方法。

瑞士苏黎世大学的神经病理学家Adriano Aguzzi和他的同事想要跟踪小鼠体内正常蛋白质转化为朊病毒的途径。为此，他们改造了编码PrP的基因，使其产生一种与人类抗体融合的新蛋白。Aguzzi认为，这样会便于跟踪蛋白。

导入PrP朊病毒的小鼠迅速死于羊骚痒症，这是一种朊病毒疾病。但研究人员遭遇了挫折：经遗传改造的小鼠一点也未显示出生病迹象。研究小鼠的大脑，Aguzzi的研究小组没有发现朊病毒踪迹。第二次检测表明PrP能够减缓疾病病程：经遗传改造同时表达正常和改良版本PrP，然后注入朊病毒的小鼠，比对照小鼠晚80到120天发展出骚痒症，而且一些小鼠的存活天数比预期的长。研究小组将他们的发现发表在4月期的《细胞》上。研究人员仍在尽力查明为什么融合蛋白可以保护小鼠，并检测用这种蛋白结种小鼠是否会产生同样的影响。一个关键的问题就是融合蛋白能否穿越血液－大脑之间的屏障，这个屏障保护大脑免受毒素侵扰，使给药十分困难。

“这项研究为真正了解朊病毒动物中发生了什么提供了一个模型系统”英国Kent大学的分子生物学家Mick Tuite称赞道。现在还不清楚抗体分子的哪部分颠倒了PrP的传染性。虽然这一技术可能开发作一种治疗方法，但不会成为治愈方法。指挥延缓病程。（生物通编译）