生物通报道  近日来自中国科技大学和德国德国比勒费尔德大学的科研人员展开合作在新研究中首次发现酵母SNARE蛋白Vti1采用了与哺乳动物完全不同的结合位点与接头蛋白Ent3相结合，这一发现为真核生物囊泡转运过程的机理研究提供了新的线索和思路，相关论文发表在7月26日出版的国际著名综合性学术期刊《美国科学院院刊》（PNAS）上。

送"蛋白纯化填料/预装柱"进实验室 PALL蛋白纯化填料试用申请第二轮

中国科技大学生命科学学院滕脉坤教授、牛立文教授及德国比勒费尔德大学Gabriele Fischer von Mollard教授为这篇文章的共同通讯作者，文章的第一作者是滕脉坤教授实验室的博士生王婧。该项工作受到国家自然科学基金、科技部、中科院、教育部以及安徽省自然科学基金等项目资助。

囊泡转运(Vesicular Transport)是细胞正确行使生理功能的必要机制，它是指蛋白质被选择性地包装成运输小泡，被定向转运到靶细胞器的过程。作为细胞器之间物质运输的主要途径，囊泡运输具有高度的特异性及靶向性，需要一系列行使重要功能蛋白质的参与，并且由它们介导了十分复杂的蛋白质相互作用网络。在囊泡转运过程中，多种蛋白协同完成了囊泡的形成、转运及融合等任务，这些蛋白质及其复合物在整个真核生物囊泡分拣体系中居于非常重要的地位。其中，酵母Vti1是一种与膜融合及转运能力直接相关的货物蛋白，它与接头蛋白Ent3的相互作用与脂双层膜结构的弯曲及囊泡形成密切相关。

在这篇文章中，研究人员利用X射线晶体学、生物化学及细胞生物学技术手段解析了酵母ENT3-ENTH结构域和Vti1蛋白N端结构域单体及复合物三维结构，首次发现酵母SNARE蛋白Vti1采用与哺乳动物完全不同的结合位点与接头蛋白Ent3相结合，相应的酵母双杂交、胞外Pull-Down及细胞实验也都证明新发现的结合面在Vti1蛋白的体内定位过程中起到决定性作用。这一原创性的发现表明真核生物囊泡转运过程中，SNARE蛋白与接头蛋白的识别模式存在多样性。该研究成果为真核生物囊泡转运过程的机理研究提供了新的线索和思路。

近年来，滕脉坤教授和牛立文教授领导的研究组还完成了多项真核生物囊泡运输相关蛋白质的结构机理研究，相关成果先后发表在生物领域权威学术期刊如《结构》[Structure. (2008)]、《生物化学杂志》[J. Biol. Chem.（2010）]和《生物化学》[Biochemistry.(2010)]上。

（生物通：何嫱）

生物通推荐原文摘要：

Epsin N-terminal homology domains bind on opposite sides of two SNAREs

SNARE proteins are crucial for membrane fusion in vesicular transport. To ensure efficient and accurate fusion, SNAREs need to be sorted into different budding vesicles. This process is usually regulated by specific recognition between SNAREs and their adaptor proteins. How different pairs of SNAREs and adaptors achieve their recognition is unclear. Here, we report the recognition between yeast SNARE Vti1p and its adaptor Ent3p derived from three crystal structures. Surprisingly, this yeast pair Vti1p/Ent3p interacts through a distinct binding site compared to their homologues vti1b/epsinR in mammals. An opposite surface on Vti1p_Habc domain binds to a conserved area on the epsin N-terminal homology (ENTH) domain of Ent3p. Two-hybrid, in vitro pull-down and in vivo experiments indicate this binding interface is important for correct localization of Vti1p in the cell. This previously undescribed discovery that a cargo and adaptor pair uses different binding sites across species suggests the diversity of SNARE-adaptor recognition in vesicular transport.

作者简介：

滕脉坤

教授、博士生导师。

中国科学技术大学生命科学学院党总支书记、副院长。教育部生物科学与工程教学指导委员会秘书长，中国生物物理学会、中国毒理学会常务理事，中国生物化学与分子生物学会、中国晶体学会理事，中国毒理学会生物毒素毒理专业委员会主任。

曾作为访问学者，分别在美国麻省理工学院生物系(1986.10-1988.6)、美国依里洛依大学厄本－香槟分校生理与生物物理系(1988.7-1989.7)、美国普度大学生命科学系(1992)、美国哈佛大学医学院Dana-Farber肿瘤研究所(1996.8-1997.11)等进修和交流。多年从事生物大分子晶体学和结构生物学研究，目前主要进行天然蛇毒毒素蛋白，真核生物转录调控相关蛋白，酵母分拣转运相关蛋白，天然免疫相关蛋白等的结构生物学研究；曾从事DNA寡聚核苷酸及其DNA-药物复合物的晶体学；病毒晶体学；T-细胞受体及其复合物的晶体学；葡萄糖异构酶蛋白质工程等研究工作。

多年来主持和参与了多项国家科技部、基金委和中国科学院的重点和重大课题的研究工作。葡萄糖异构酶蛋白质工程研究获教育部高等教育科学技术二等奖(2001年)；安徽省教育厅科技进步一等奖（2000年）。目前主持和参加的研究课题有国家863、973项目课题、国家自然科学基金委课题和中国科学院研究课题。在国际、国内著名学术刊物共发表论文七十多篇。
 
研究方向：生化与分子生物学，结构生物学。

牛立文

教授，博士生导师，国家杰出青年科学基金获得者。1962年10月生，男，汉族，安徽人。1982年毕业于中国科学技术大学生物系分子生物专业，学士；1986年毕业于中国科学院生物物理所生物物理专业，硕士。现任中国科学技术大学生命科学学院执行院长、中国科学院结构生物学重点实验室主任、中国晶体学会常务理事大分子专业委员会副主任、中国生物物理学会常务理事等职。1986年至今在中国科学技术大学从事生命科学学术研究与高等教育(1987年讲师、1989年副教授、1995年教授、1996年博士研究生导师)，并任美国普渡大学生物科学系访问副教授(1993年)和副研究员(1995年5月至1996年5月)。曾获中国科学院青年科学家奖二等奖(1989)、国务院政府特殊津贴(1992)、国家教育委员会跨世纪优秀人才计划基金(1994)、全国百千万人才工程第一、二层次(1997)、中国科学院有突出贡献中青年专家称号(1998)、国家杰出青年科学基金(2000)、教育部中国高校科学技术二等奖(排名第2)(2001)、国家自然科学创新研究群体基金(2001)、中国科学院宝洁优秀研究生导师称号(2002)、安徽省“全省模范教师”称号(2007)。曾在Science, Structure, J. Biol. Chem., J. Mol. Biol., Biochemistry, Proteins, J. Bacteriol. Protein Sci. Protein Engineering, Acta Cryst. D等国内外学术刊物上发表了60余篇学术研究论文，参与申报国内外发明专利4项。现主讲《生物大分子晶体学》(研究生)、《生物化学》(本科生)等课程。指导的博士生论文曾获2001年度全国百篇优秀博士论文。
 
主要研究兴趣
主要学术研究涉及生物化学与分子生物学、结构生物学、结构基因组学和蛋白质晶体学，目前研究方向为生物大分子的结构与功能关系，主要有天然生物毒素生物学功能的结构生物学基础研究、造血干细胞以及重要疾病相关蛋白质的结构基因组研究、以及其它具有重要生物学功能的蛋白质和酶作用机制的结构生物学基础研究，蛋白质工程及基于结构的分子设计研究等。

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