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清华大学、中科院Science文章揭示天然植物免疫机制
【字体: 大 中 小 】 时间:2013年10月12日 来源:生物通
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来自清华大学、中国科学院遗传与发育生物学研究所以及诺维奇科技园(Norwich Research Park)的科学家们,首次确切揭示了一种免疫受体介导植物对细菌天然免疫的作用机制。这项研究对于开发广谱抗病作物品种具有重要的意义。研究结果发表在10月10日的《科学》(Science)杂志上。
生物通报道 来自清华大学、中国科学院遗传与发育生物学研究所以及诺维奇科技园(Norwich Research Park)的科学家们,首次确切揭示了一种免疫受体介导植物对细菌天然免疫的作用机制。这项研究对于开发广谱抗病作物品种具有重要的意义。研究结果发表在10月10日的《科学》(Science)杂志上。
清华大学生命科学学院的柴继杰(Jijie Chai)教授、韩志富( Zhifu Han)博士和中国科学院遗传与发育生物学研究所的周俭民(Jian-min Zhou)研究员是这篇论文的共同通讯作者。柴继杰的研究方向是生物学及药学应用中的重要大分子结构与功能。周俭民研究员的主要研究方向是植物识别不同的病原微生物并激活免疫反应的分子机理,及阐明病原微生物致病蛋白在宿主细胞内的生化功能。
植物一生面临着非常复杂和严峻的生存环境,长期受到真菌、细菌和病毒的侵袭。经过漫长进化,植物逐渐形成了一系列复杂高效的保护机制来抵御病原物的侵染。植物中抵抗外界微生物刺激所形成的系统被称为植物的天然免疫系统,可以分为两个层次。
第一个层次便是植物模式识别受体(PRRs)识别病原相关分子模式(PAMPs),触发病原相关分子模式触发的免疫反应(PTI),激活植物体中促丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)信号通路使植物产生早期应答反应。PTI适应性较广,可识别和响应包括非致病菌的许多类微生物。第2个层次是病原菌产生效应因子抑制基础免疫响应PTI,而植物产生针对性更强的抗性蛋白(R蛋白)识别效应因子,并通过效应因子触发性免疫(ETI)来重建植物的抗性。
FLS2是存在于大多数高等植物中,对于抗菌免疫至关重要的一种植物受体,作为一种PRR,它能够直接识别对细菌运动性极其重要的一种蛋白flagellin的高度保守N末端表位(flg22)。Flg22结合诱导了FLS2与BAK1异聚化及它们之间相互激活,从而触发植物免疫反应。
在这篇新文章中,研究人员报告了分辨率为3.06埃的FLS2、BAK1胞外域及flg22复合物的晶体结构。证实FLS2螺线管内表面的一个保守和非保守的位点,分别识别了flg22的C- 端和 N-端部分。而FLS2胞外域没有寡聚化或构象改变。除了与FLS2直接互作,BAK1还充当了共受体识别结合FLS2的flg22的C末端。这些数据揭示了FLS2-BAK1复合物识别flg22的潜在分子机制,提供了关于免疫受体复合物激活的新认识。
诺维奇科技园Sainsbury实验室高级研究员Cyril Zipfel教授说:“植物像人类一样,具有天然识别潜在有害细菌发动免疫反应的能力。我们发现了那样的复杂化学关联运作的机制。这项研究让我们获得了在作物中操控精确抗性的新知识,为我们开辟了新的途径,将使全球的粮食生产获益。”
Zipfel教授补充说:“随着人口的增长、土地利用及气候的改变,获得尽可能高效的粮食生产显得越来越重要。这一研究意味着我们可以开发出可对抗目前减少产率和食物品质的有害细菌的免疫增强作物。”
(生物通:何嫱)
生物通推荐原文摘要:
Structural Basis for flg22-Induced Activation of the Arabidopsis FLS2-BAK1 Immune Complex
Flagellin perception in Arabidopsis is through recognition of its highly conserved N-terminal epitope (flg22) by flagellin-sensitive 2 (FLS2). Flg22 binding induces FLS2 heteromerization with BRI1-associated kinase 1 (BAK1) and their reciprocal activation followed by plant immunity. Here, we report the crystal structure of FLS2 and BAK1 ectodomains complexed with flg22 at 3.06 angstroms. A conserved and a nonconserved site from the inner surface of the FLS2 solenoid recognize the C- and N-terminal segment of flg22, respectively, without oligomerization or conformational changes in the FLS2 ectodomain. Besides directly interacting with FLS2, BAK1 acts as a coreceptor by recognizing the C terminus of the FLS2-bound flg22. Our data reveal the molecular mechanisms underlying FLS2-BAK1 complex recognition of flg22 and provide insight into the immune receptor complex activation.
作者简介:
柴继杰
博士,教授,博导
工作经历
1983.09-1987.07 大连轻工业学院 学士
1987.09-1991.09 丹东鸭绿江造纸厂 助理工程师
1991.09-1994.07 石油化工科学研究院 硕士
1994.09-1997.07 协和医科大学、药物研究所 博士
1997.09-1999.08 中科院生物物理研究所 博士后
1999.09-2004.07 普林斯顿大学 博士后
2004.07-2009.03 北京生命科学研究所 研究员
2009.03-至今 清华大学生命科学学院 教授
研究领域
结构生物学
研究兴趣
本实验室关注并研究在生物学及药学应用中的重要大分子结构与功能。主要通过蛋白晶体衍射的方法及一些细胞生物学、生物化学等手段阐述这些生物大分子在结构和功能上的联系。我们实验室并不局限于已建立的研究框架,还在与北京生命科学研究所的其他研究小组合作,开展联合研究项目。
一个正进行的研究方向将关注于组蛋白的共价修饰调控基因转录的分子机制,主要集中于组蛋白甲基化及去甲基化酶催化机理的研究。另外,一些调控蛋白如何特异性识别不同的组蛋白的共价修饰也属于我们的研究范围。我们另外的一个研究的领域是有关病原菌与宿主间的相互关系。在植物与动物体中,都编码一类高度保守的蛋白质——NBS-LRR蛋白。这类蛋白对动植物种的免疫反应都具有很重要的作用。但是目前我么对病原体激活这类蛋白从而引起免疫反应的分子机制了解的还很少。我们正试图通过结构生物学的方法结合生物化学手段重点研究这一问题。
周俭民
教育经历
1989-1994年,普渡大学园艺系,博士。
1984-1987年,中国科学院遗传研究所,硕士。
1980-1984年,四川大学生物系,学士。
任职经历
2012年-现在,中国科学院遗传与发育生物学研究所, 研究员。
2010-2012年,北京生命科学研究所, 资深研究员。
2004-2010年,北京生命科学研究所,高级研究员。
2002-2005年,堪萨斯州立大学植物病理系,副教授。
1997-2002年,堪萨斯州立大学植物病理系,助教授。
1994-1997年,普渡大学农学系,博士后。
学术机构任职
2011-现在,Associate Editor, PLoS Pathogen。
2009-现在,Editor,MPMI。
2007-现在,Editor,Molecular Plant。
2004-2007,Member, The Plant Journal Advisory Board。
实验室研究内容:
同动物一样,植物能通过免疫受体识别病原生物并激活天然免疫反应。实验室的主要兴趣之一是植物识别不同的病原微生物并激活免疫反应的分子机理。此外,病原微生物能向宿主细胞分泌致病蛋白,使它们得以抑制植物的免疫系统、扰乱细胞活动、最终引起病害。实验室的另一个主要兴趣是阐明这些致病蛋白在宿主细胞内的生化功能。
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