生物通报道：[FeFe]-hydrogenases（[FeFe]-氢化酶）能有效地将电子和质子转化为氢，因此这种酶类是发掘生物产能潜力的潜在候选者。“我们需要准确地了解它们的工作原理，”文章作者之一Thomas Happe教授说。

由波鸿的Thomas Happe和Martin Winkler博士，以及柏林的Sven Stripp博士牵头领导的这项研究最近发表于《Nature Communications》。

酶的双向工作
氢化酶可以把质子和电子转化为氢，也可以把氢分裂为质子和电子，两种反应发生在酶的活性中心。这一复杂结构被称作H集群（H-cluster），由6个铁和6个硫原子组成。催化时，这一集群经历了许多中间态。

氢分子（H₂）分裂时先自发与H-cluster结合。“该领域研究人员认为，在第一步反应中，H₂必须不均匀地分裂，” Martin Winkler解释道。此时生成了带正电荷的质子（H⁺）和带负电荷的氢离子（H^-），然后继续快速反应形成2个质子和2个电子。“当活性酶处于氢化状态，氢离子才能与活性中心结合，但这个状态极不稳定，因此至今没人证实过它的存在。”

让不稳定的状态露原型
研究人员用氢离子增强H-cluster状态，使其可被光谱验证。当氢被分裂时，化学反应的平衡点位于质子、氢化离子和氢分子之间。催化H-cluster状态的动态平衡决定了氢的三种状态的浓度。当研究人员额外向这个混合物中添加大量的质子和氢时，平衡开始向氢化物状态移动。活性中心开始积累大量带负电荷的氢化离子，允许光谱设备检测。

研究小组还发现了产氢反应的另一中间态，氢化中间态。“我们第一次用实验证明了氢化酶的催化原理，”Thomas Happe总结道。“这些结果为氢的工业化生产提供了重要依据，高效催化酶每秒可以生成1万个氢分子。”

原文标题：Accumulating the hydride state in the catalytic cycle of [FeFe]-hydrogenases

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